2:47 ص
الكيمياء العضوية
كتاب : الإنزيمات : التركيب - الحركية - التخصص - الآلية - التثبيط - تنظيم النشاط و تحليل البيانات
تأليف : د عبد المنعم محمد الأعسر
عدد صفحات الكتاب : 605 صفحة
إلانزيم ، مادة تعمل كمحفز في الكائنات الحية ، تنظم المعدل الذي تسير به التفاعلات الكيميائية دون أن يتم تغيير نفسها في العملية. العمليات البيولوجية التي تحدث داخل جميع الكائنات الحية هي تفاعلات كيميائية ، ويتم تنظيم معظمها بواسطة الإنزيمات. بدون الإنزيمات ، لن تحدث العديد من هذه التفاعلات بمعدل محسوس. تحفز الإنزيمات جميع جوانب التمثيل الغذائي للخلايا. وهذا يشمل هضم الطعام ، حيث يتم تكسير جزيئات المغذيات الكبيرة (مثل البروتينات والكربوهيدرات والدهون) إلى جزيئات أصغر ؛ الحفاظ على الطاقة الكيميائية وتحويلها ؛ وبناء الجزيئات الخلوية من السلائف الأصغر. ينتج العديد من الأمراض البشرية الموروثة ، مثل المهق وبيلة الفينيل كيتون ، عن نقص إنزيم معين.
للإنزيمات أيضًا تطبيقات صناعية وطبية قيمة. تمت ممارسة تخمير النبيذ وخميرة الخبز وتخمير الجبن وتخمير الجعة منذ العصور القديمة ، ولكن لم يتم فهم هذه التفاعلات حتى القرن التاسع عشر على أنها نتيجة النشاط التحفيزي للإنزيمات. منذ ذلك الحين ، اكتسبت الإنزيمات أهمية متزايدة في العمليات الصناعية التي تنطوي على تفاعلات كيميائية عضوية. تشمل استخدامات الإنزيمات في الطب قتل الكائنات الحية الدقيقة المسببة للأمراض ، وتعزيز التئام الجروح ، وتشخيص أمراض معينة.
كان يُعتقد أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، ولكن منذ ثمانينيات القرن الماضي ، تم إثبات القدرة التحفيزية لبعض الأحماض النووية ، المسماة الريبوزيمات (أو الحمض النووي الريبي التحفيزي) ، مما يدحض هذه البديهية. نظرًا لأنه لا يُعرف سوى القليل حتى الآن عن الوظيفة الأنزيمية للحمض النووي الريبي ، ستركز هذه المناقشة بشكل أساسي على إنزيمات البروتين.
يتكون جزيء إنزيم البروتين الكبير من واحد أو أكثر من سلاسل الأحماض الأمينية تسمى سلاسل البولي ببتيد. يحدد تسلسل الأحماض الأمينية أنماط الطي المميزة لهيكل البروتين ، وهو أمر ضروري لخصوصية الإنزيم. إذا تعرض الإنزيم لتغيرات ، مثل التقلبات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة ، فقد تفقد بنية البروتين سلامتها (تفسد) وقدرتها الأنزيمية. يمكن عكس التشبع في بعض الأحيان ، ولكن ليس دائمًا.
يرتبط ببعض الإنزيمات مكون كيميائي إضافي يسمى العامل المساعد ، وهو مشارك مباشر في الحدث التحفيزي وبالتالي فهو مطلوب للنشاط الأنزيمي. قد يكون العامل المساعد إما أنزيم - جزيء عضوي ، مثل فيتامين - أو أيون فلز غير عضوي ؛ تتطلب بعض الإنزيمات كليهما. قد يكون العامل المساعد إما مرتبطًا بإحكام أو غير محكم بالإنزيم. إذا كان متصلاً بإحكام ، يُشار إلى العامل المساعد باسم مجموعة الأطراف الاصطناعية.
التسمية
يتفاعل الإنزيم مع نوع واحد فقط من المواد أو مجموعة من المواد تسمى الركيزة لتحفيز نوع معين من التفاعل. بسبب هذه الخصوصية ، غالبًا ما يتم تسمية الإنزيمات عن طريق إضافة اللاحقة "-ase" إلى اسم الركيزة (كما هو الحال في اليورياز ، الذي يحفز تكسير اليوريا). لم يتم تسمية جميع الإنزيمات بهذه الطريقة ، ومع ذلك ، ولتخفيف الارتباك المحيط بتسمية الإنزيم ، تم تطوير نظام تصنيف بناءً على نوع التفاعل الذي يحفزه الإنزيم. هناك ست فئات رئيسية وردود أفعالها: (1) أوكسيدوروكتازات ، التي تشارك في نقل الإلكترون. (2) التحويلات ، التي تنقل مجموعة كيميائية من مادة إلى أخرى ؛ (3) هيدروليسات ، والتي تشق الركيزة عن طريق امتصاص جزيء الماء (التحلل المائي) ؛ (4) الليزات ، والتي تشكل روابط مزدوجة عن طريق إضافة أو إزالة مجموعة كيميائية ؛ (5) أيزوميرات ، التي تنقل مجموعة داخل جزيء لتشكيل أيزومر ؛ و (6) ligases ، أو synthetases ، التي تقرن تكوين روابط كيميائية مختلفة بانهيار رابطة بيروفوسفات في أدينوسين ثلاثي الفوسفات أو نوكليوتيد مشابه.
آلية عمل الانزيم
في معظم التفاعلات الكيميائية ، يوجد حاجز للطاقة يجب التغلب عليه حتى يحدث التفاعل. يمنع هذا الحاجز الجزيئات المعقدة مثل البروتينات والأحماض النووية من التدهور التلقائي ، وبالتالي فهو ضروري للحفاظ على الحياة. عندما تكون التغييرات الأيضية مطلوبة في الخلية ، ومع ذلك ، يجب تفكيك بعض هذه الجزيئات المعقدة ، ويجب التغلب على حاجز الطاقة هذا. يمكن أن توفر الحرارة الطاقة الإضافية المطلوبة (تسمى طاقة التنشيط) ، لكن ارتفاع درجة الحرارة سيقتل الخلية. البديل هو خفض مستوى طاقة التنشيط من خلال استخدام محفز. هذا هو الدور الذي تلعبه الإنزيمات. تتفاعل مع الركيزة لتشكيل معقد وسيط - "حالة انتقالية" - تتطلب طاقة أقل لاستمرار التفاعل. يتحلل المركب الوسيط غير المستقر بسرعة لتشكيل نواتج تفاعل ، ويكون الإنزيم غير المتغير حراً في التفاعل مع جزيئات الركيزة الأخرى.
فقط منطقة معينة من الإنزيم ، تسمى الموقع النشط ، ترتبط بالركيزة. الموقع النشط هو أخدود أو جيب يتكون من نمط طي البروتين. يسمح هذا الهيكل ثلاثي الأبعاد ، جنبًا إلى جنب مع الخصائص الكيميائية والكهربائية للأحماض الأمينية والعوامل المساعدة داخل الموقع النشط ، فقط لركيزة معينة بالارتباط بالموقع ، وبالتالي تحديد خصوصية الإنزيم..
----------------------
--------------------------------
ليست هناك تعليقات: